Биологические полимеры, синтезируемые живыми клетками. Будучи продуктами жизнедеятельности живых организмов, Б. обеспечивают возможность их существования, развития, созревания и воспроизведения себе подобных в потомстве. «Жизнь есть способ существования белковых тел,— писал Ф. Энгельс,— существенным моментом которого является постоянный обмен веществ с окружающей их внешней природой, причем с прекращением этого обмена веществ прекращается и жизнь». Молекулы всех белков построены из углерода, водорода, азота, кислорода, а иногда и серы. Звеньями в цепи белковых молекул являются аминокислоты. Более 50% сухого веса клеток приходится на долю белков.
Роль Б. в организме чрезвычайно разнообразна. Их молекулы высокоспециализированы, каждый белок имеет свои особые физиологич. функции, в совокупности определяющие тот «способ существования белковых тел», о к-ром говорит в своем обобщении Ф. Энгельс. Большая группа Б. принимает участие в образовании различных структур организма (так наз. структурные Б.). Оболочки клеток и их внутренних образований — органелл, а также оболочки нервных стволов образованы особыми нерастворимыми белками, образующими сложные соединения с полисахаридами и жирами. Белок эластин входит в состав стенок кровеносных сосудов. Кожа, сухожилия, связки, хрящи, кости содержат белки коллагены. Кератины являются главной составной частью волос, ногтей, перьев, роговых образований.
Белки гормоны управляют всеми жизненными процессами организма, его ростом и размножением. Благодаря особому светочувствительному белку родопсину на сетчатке глаза возникает изображение видимых предметов. Мышцы обладают способностью сокращаться и расслабляться, потому что содержат сократительные белки миозин и актин. Именно этим белкам все животные обязаны своей способностью двигаться. Сильнодействующие вещества ядов некрых животных (змей, насекомых и пр.) и растений, а также токсины бактерий являются белками. Некрые Б. служат запасными питательными веществами. Для этих целей они откладываются в белковой оболочке яиц и в семенах растений. Важной и очень разнообразной группой Б. являются ферменты. Все химич. процессы в организме протекают при их участии. Без них невозможны пищеварение, усвоение кислорода, взаимопревращения вещесгв, образование и выведение конечных продуктов обмена, накопление энергии, свертывание крови и пр. Некрые группы Б. выполняют транспортные функции. Так, напр., заключенный в эритроциты гемоглобин переносит кислород от легких к различным органам и тканям, где гемоглобин забирает образующуюся углекислоту и переносит ее в легкие, для того чтобы она выводилась из легких при дыхании. Б. выполняют в организме и защитные функции. При попадании в кровь болезнетворных бактерий или опасных для организма продуктов их жизнедеятельности в организме вырабатываются антитела — белки иммуноглобулины, принимающие участие в нейтрализации токсичных чужеродных белков или какихлибо других продуктов жизнедеятельности болезнетворных микроорганизмов. Другой формой защитной функции является процесс свертывания крови. В плазме крови растворен белок фибриноген. Он бесцветен и невидим. Но в том месте, где кровеносный сосуд поврежден, фибриноген быстро полимеризуется, превращается в белые нити фибрина и, выпадая в осадок, закрывает, подобно вате, грозящую кровопотерей рану.
При знакомстве с разнообразием Б. и таким несходством их функций весьма неожиданным оказывается то, что все Б.— от нерастворимых и химически инертных до растворимых, биологически активных и ядовитых — состоят из одних и тех же аминокислот, связанных химич. (пептидной) связью в линейные полимеры.Существование в природе ок. 20 различных аминокислот, из к-рых строятся Б., открывает практически безграничные возможности для варьирования последовательности аминокислот в цепях.
Полипептидная цепь каждого белка построена из свойственных этому белку аминокислот. Последовательность аминокислот и их число характерны для каждого белка. Уникальность свойств белковых молекул объясняется порядком чередования в них аминокислот. Два Б. с одинаковым или близким аминокислотным составом, но с различной последовательностью аминокислотных остатков обладают совершенно разными свойствами, не только химическими, но и биологическими. Даже перестановка всего лишь одного остатка аминокислоты на другое место в аминокислотной цепочке белковой молекулы ведет к очень значительному изменению свойств этого белка.
Структуру белковой молекулы, поддерживаемую пептидными связями, соединяющими остаток каждой аминокислоты с соседними и формирующими аминокислотную цепь, называют первичной. Полипептидные (аминокислотные) цепи образуют два вида упорядоченных конфигураций: спираль и «пучки» аминокислотных цепей, лежащих параллельно друг другу. Эта структура белковых молекул носит название вторичной. Наиболее сложные и тонкие особенности структуры, отличающие один белок от другого, связаны с пространственной организацией белковой молекулы. Эту пространственную организацию называют третичной структурой. Если бы аминокислотную цепь белка вытянуть в прямую линию, то она оказалась бы очень длинной и тонкой. Однако мы знаем, что у большинства природных Б. молекулы компактные, округлые. Они компактны, потому что аминокислотные цепи свернуты. Представьте себе, что вы нанизали на упругую нить бусины различной величины и формы: круглые, овальные, квадратные, а конец этой нитки бус прочно закрепили. Теперь отпустите этот конец, и вы увидите, что нитка бус быстро свернулась в причудливый комок. Химики называют такой комок «глобулой». Эта «глобула» образуется строго закономерно, малейшее отклонение от закономерностей ее свертывания влечет за собой изменения свойств Б., часто очень значительные.
Молекулы некрых Б. состоят из нескольких глобул, к-рые, лишь будучи соединены вместе, обеспечивают проявление характерных для таких Б. свойств. Эти глобулы, составляющие одно целое — молекулу активного белка, могут быть одинаковыми или разными. Они носят название субъединиц и определяют четвертичную структуру белка. Субъединичную структуру имеют молекулы гемоглобина, многих ферментов и других белков.
Образование Б. в живом организме представляет собой сложнейший процесс, в к-ром участвуют нуклеиновые к-ты и большое количество спец. ферментов (см. Ген, Генетика).
Б. отличаются видовой, тканевой и индивидуальной специфичностью, каждый Б. при введении в организм теплокровного животного, в т. ч. и человека, вызывает образование антител, т. е. обладает антигенными свойствами. Проникновение в организм чужеродных Б. (высокомолекулярных и низкомолекулярных — полипептидов) влечет развитие аллергич. состояний. Непереварившиеся Б. и полипептиды, всасываясь в кишечнике и попадая в кровь, действуют на организм как аллергены; при нарушении процессов переваривания и всасывания Б. практически большинство продуктов может играть роль аллергенов (см. Аллергия).
Нарушения переваривания и всасывания простых белков. Б. являются главной составной частью пищевого рациона, определяющей характер питания. В жел.-киш. тракте Б., поступившие с пищей, подвергаются расщеплению (перевариванию) под действием ферментов, содержащихся в пищеварительных соках. Б. пищи расщепляются до аминокислот, к-рые из кишечника поступают в кровь. Т. о., Б. пищи утрачивают свою видовую специфичность, а из образовавшихся из них аминокислот организм строит свои собственные Б.— структурные, ферментные, сократительные и пр. При патологич. процессах увеличивается разрыв во времени между появлением в кишечнике незаменимых (не образуемых самим организмом) аминокислот и их всасыванием, что приводит к нарушению белкового обмена и синтеза Б. в тканях. Часто наблюдаемое нарушение азотистого обмена после хирургических операций на желудке является следствием именно этого разрыва между образованием и всасыванием отдельных аминокислот. Неполное расщепление в жел.-киш. тракте некрых белков (напр., глиадина) может служить причиной развития достаточно тяжелых заболеваний (в случае с глиадином — болезни целиакии).
Белковая недостаточность и связанные с ней нарушения. Причиной недостаточности Б. в организме человека могут быть следующие факторы:
1. Недостаточное поступление Б. в организм с пищей: полное или частич- ное голодание, снижение содержания Б. в рационе или его низкая биологич. ценность при достаточной калорийности, ограничение приема пищи (у курильщиков, алкоголиков, наркоманов, психически больных, при неукротимой рвоте, язвенной болезни, сужении пищевода и др.); употребление пищи, в к-рой отсутствует по крайней мере одна незаменимая (не образующаяся в организме человека) аминокислота.
2. Недостаточное переваривание и всасывание пищевых Б. (сильные по носы, диспепсии, дизентерия, спру, целиакия, дисфункция пищеваритель ных желез).
3. Повышенный обмен Б. и, следова тельно, повышенная потребность в них: при физиологич. состояниях (беремен ность, лактация и др.) и стрессовых реакциях, возникающих, напр., при ожогах, переломах, хирургич. вмеша тельствах, при инф. заболеваниях (ту беркулез, тиф, болезнь Боткина и т. д.), гипертиреозе и других гипер функциях эндокринных желез, при злокачественных новообразованиях.
4. Потери Б. при различных болез нях: нефрозы, кровопотери, переход белков в экссудаты и транссудаты, раневое истощение, остеомиелиты и др.
5. Нарушения синтеза Б. в тканях, в первую очередь в печени, нарушения синтеза Б. сыворотки крови (врожден ная неспособность к синтезу альбуми нов — анальбуминемия, гаммаглобу линов — агаммаглобулинемия и др.).
6. При ряде болезней (гастриты, язвенный колит, илеит и др.) Б. про ходят через эпителий кишечника в его просвет и теряются для организма.
Белковое голодание характеризуется усиленным распадом собственных Б. тканей, что ведет к отрицательному азотистому балансу в них. Раньше других уменьшается содержание Б. в сыворотке крови — развивается так наз. гипопротеинемия. Содержание Б. в сыворотке крови может снижаться до 3— 5% при норме 6,5—8,5%. Гипопротеинемия ведет к переходу жидкости из крови в ткани, вызывая появление отеков (голодные отеки). Вслед за Б. крови расходуются Б. печени, поперечнополосатых мышц и кожи; позже всех расходуются Б. мышцы сердца и Б. головного мозга.
Одним из наиболее ранних показателей того, что запасы Б. организма начинают истощаться, служит уменьшение содержания мочевины в моче (норма 20—35 г в сутки).
При назначении малобелковой диеты ограничение Б. в пище допустимо только до определенных пределов, иначе к основному заболеванию присоединится белковое голодание.
Расстройства центральной нервной системы значительно влияют на белковый обмен, к-рый характеризуется в этих условиях повышенным распадом Б. и их замедленным образованием, что является причиной развития атрофии, дистрофий и других нарушений.
Особое влияние на обмен Б. имеют гормоны. Гормоны щитовидной железы усиливают процессы распада Б. в организме и повышают скорость обновления Б. Под влиянием гипофизарного гормона роста усиливается интенсивность обновления и синтеза Б., что приводит к увеличению массы Б. и росту организма.
Роль Б. в организме чрезвычайно разнообразна. Их молекулы высокоспециализированы, каждый белок имеет свои особые физиологич. функции, в совокупности определяющие тот «способ существования белковых тел», о к-ром говорит в своем обобщении Ф. Энгельс. Большая группа Б. принимает участие в образовании различных структур организма (так наз. структурные Б.). Оболочки клеток и их внутренних образований — органелл, а также оболочки нервных стволов образованы особыми нерастворимыми белками, образующими сложные соединения с полисахаридами и жирами. Белок эластин входит в состав стенок кровеносных сосудов. Кожа, сухожилия, связки, хрящи, кости содержат белки коллагены. Кератины являются главной составной частью волос, ногтей, перьев, роговых образований.
Белки гормоны управляют всеми жизненными процессами организма, его ростом и размножением. Благодаря особому светочувствительному белку родопсину на сетчатке глаза возникает изображение видимых предметов. Мышцы обладают способностью сокращаться и расслабляться, потому что содержат сократительные белки миозин и актин. Именно этим белкам все животные обязаны своей способностью двигаться. Сильнодействующие вещества ядов некрых животных (змей, насекомых и пр.) и растений, а также токсины бактерий являются белками. Некрые Б. служат запасными питательными веществами. Для этих целей они откладываются в белковой оболочке яиц и в семенах растений. Важной и очень разнообразной группой Б. являются ферменты. Все химич. процессы в организме протекают при их участии. Без них невозможны пищеварение, усвоение кислорода, взаимопревращения вещесгв, образование и выведение конечных продуктов обмена, накопление энергии, свертывание крови и пр. Некрые группы Б. выполняют транспортные функции. Так, напр., заключенный в эритроциты гемоглобин переносит кислород от легких к различным органам и тканям, где гемоглобин забирает образующуюся углекислоту и переносит ее в легкие, для того чтобы она выводилась из легких при дыхании. Б. выполняют в организме и защитные функции. При попадании в кровь болезнетворных бактерий или опасных для организма продуктов их жизнедеятельности в организме вырабатываются антитела — белки иммуноглобулины, принимающие участие в нейтрализации токсичных чужеродных белков или какихлибо других продуктов жизнедеятельности болезнетворных микроорганизмов. Другой формой защитной функции является процесс свертывания крови. В плазме крови растворен белок фибриноген. Он бесцветен и невидим. Но в том месте, где кровеносный сосуд поврежден, фибриноген быстро полимеризуется, превращается в белые нити фибрина и, выпадая в осадок, закрывает, подобно вате, грозящую кровопотерей рану.
При знакомстве с разнообразием Б. и таким несходством их функций весьма неожиданным оказывается то, что все Б.— от нерастворимых и химически инертных до растворимых, биологически активных и ядовитых — состоят из одних и тех же аминокислот, связанных химич. (пептидной) связью в линейные полимеры.Существование в природе ок. 20 различных аминокислот, из к-рых строятся Б., открывает практически безграничные возможности для варьирования последовательности аминокислот в цепях.
Полипептидная цепь каждого белка построена из свойственных этому белку аминокислот. Последовательность аминокислот и их число характерны для каждого белка. Уникальность свойств белковых молекул объясняется порядком чередования в них аминокислот. Два Б. с одинаковым или близким аминокислотным составом, но с различной последовательностью аминокислотных остатков обладают совершенно разными свойствами, не только химическими, но и биологическими. Даже перестановка всего лишь одного остатка аминокислоты на другое место в аминокислотной цепочке белковой молекулы ведет к очень значительному изменению свойств этого белка.
Структуру белковой молекулы, поддерживаемую пептидными связями, соединяющими остаток каждой аминокислоты с соседними и формирующими аминокислотную цепь, называют первичной. Полипептидные (аминокислотные) цепи образуют два вида упорядоченных конфигураций: спираль и «пучки» аминокислотных цепей, лежащих параллельно друг другу. Эта структура белковых молекул носит название вторичной. Наиболее сложные и тонкие особенности структуры, отличающие один белок от другого, связаны с пространственной организацией белковой молекулы. Эту пространственную организацию называют третичной структурой. Если бы аминокислотную цепь белка вытянуть в прямую линию, то она оказалась бы очень длинной и тонкой. Однако мы знаем, что у большинства природных Б. молекулы компактные, округлые. Они компактны, потому что аминокислотные цепи свернуты. Представьте себе, что вы нанизали на упругую нить бусины различной величины и формы: круглые, овальные, квадратные, а конец этой нитки бус прочно закрепили. Теперь отпустите этот конец, и вы увидите, что нитка бус быстро свернулась в причудливый комок. Химики называют такой комок «глобулой». Эта «глобула» образуется строго закономерно, малейшее отклонение от закономерностей ее свертывания влечет за собой изменения свойств Б., часто очень значительные.
Молекулы некрых Б. состоят из нескольких глобул, к-рые, лишь будучи соединены вместе, обеспечивают проявление характерных для таких Б. свойств. Эти глобулы, составляющие одно целое — молекулу активного белка, могут быть одинаковыми или разными. Они носят название субъединиц и определяют четвертичную структуру белка. Субъединичную структуру имеют молекулы гемоглобина, многих ферментов и других белков.
Образование Б. в живом организме представляет собой сложнейший процесс, в к-ром участвуют нуклеиновые к-ты и большое количество спец. ферментов (см. Ген, Генетика).
Б. отличаются видовой, тканевой и индивидуальной специфичностью, каждый Б. при введении в организм теплокровного животного, в т. ч. и человека, вызывает образование антител, т. е. обладает антигенными свойствами. Проникновение в организм чужеродных Б. (высокомолекулярных и низкомолекулярных — полипептидов) влечет развитие аллергич. состояний. Непереварившиеся Б. и полипептиды, всасываясь в кишечнике и попадая в кровь, действуют на организм как аллергены; при нарушении процессов переваривания и всасывания Б. практически большинство продуктов может играть роль аллергенов (см. Аллергия).
Нарушения переваривания и всасывания простых белков. Б. являются главной составной частью пищевого рациона, определяющей характер питания. В жел.-киш. тракте Б., поступившие с пищей, подвергаются расщеплению (перевариванию) под действием ферментов, содержащихся в пищеварительных соках. Б. пищи расщепляются до аминокислот, к-рые из кишечника поступают в кровь. Т. о., Б. пищи утрачивают свою видовую специфичность, а из образовавшихся из них аминокислот организм строит свои собственные Б.— структурные, ферментные, сократительные и пр. При патологич. процессах увеличивается разрыв во времени между появлением в кишечнике незаменимых (не образуемых самим организмом) аминокислот и их всасыванием, что приводит к нарушению белкового обмена и синтеза Б. в тканях. Часто наблюдаемое нарушение азотистого обмена после хирургических операций на желудке является следствием именно этого разрыва между образованием и всасыванием отдельных аминокислот. Неполное расщепление в жел.-киш. тракте некрых белков (напр., глиадина) может служить причиной развития достаточно тяжелых заболеваний (в случае с глиадином — болезни целиакии).
Белковая недостаточность и связанные с ней нарушения. Причиной недостаточности Б. в организме человека могут быть следующие факторы:
1. Недостаточное поступление Б. в организм с пищей: полное или частич- ное голодание, снижение содержания Б. в рационе или его низкая биологич. ценность при достаточной калорийности, ограничение приема пищи (у курильщиков, алкоголиков, наркоманов, психически больных, при неукротимой рвоте, язвенной болезни, сужении пищевода и др.); употребление пищи, в к-рой отсутствует по крайней мере одна незаменимая (не образующаяся в организме человека) аминокислота.
2. Недостаточное переваривание и всасывание пищевых Б. (сильные по носы, диспепсии, дизентерия, спру, целиакия, дисфункция пищеваритель ных желез).
3. Повышенный обмен Б. и, следова тельно, повышенная потребность в них: при физиологич. состояниях (беремен ность, лактация и др.) и стрессовых реакциях, возникающих, напр., при ожогах, переломах, хирургич. вмеша тельствах, при инф. заболеваниях (ту беркулез, тиф, болезнь Боткина и т. д.), гипертиреозе и других гипер функциях эндокринных желез, при злокачественных новообразованиях.
4. Потери Б. при различных болез нях: нефрозы, кровопотери, переход белков в экссудаты и транссудаты, раневое истощение, остеомиелиты и др.
5. Нарушения синтеза Б. в тканях, в первую очередь в печени, нарушения синтеза Б. сыворотки крови (врожден ная неспособность к синтезу альбуми нов — анальбуминемия, гаммаглобу линов — агаммаглобулинемия и др.).
6. При ряде болезней (гастриты, язвенный колит, илеит и др.) Б. про ходят через эпителий кишечника в его просвет и теряются для организма.
Белковое голодание характеризуется усиленным распадом собственных Б. тканей, что ведет к отрицательному азотистому балансу в них. Раньше других уменьшается содержание Б. в сыворотке крови — развивается так наз. гипопротеинемия. Содержание Б. в сыворотке крови может снижаться до 3— 5% при норме 6,5—8,5%. Гипопротеинемия ведет к переходу жидкости из крови в ткани, вызывая появление отеков (голодные отеки). Вслед за Б. крови расходуются Б. печени, поперечнополосатых мышц и кожи; позже всех расходуются Б. мышцы сердца и Б. головного мозга.
Одним из наиболее ранних показателей того, что запасы Б. организма начинают истощаться, служит уменьшение содержания мочевины в моче (норма 20—35 г в сутки).
При назначении малобелковой диеты ограничение Б. в пище допустимо только до определенных пределов, иначе к основному заболеванию присоединится белковое голодание.
Расстройства центральной нервной системы значительно влияют на белковый обмен, к-рый характеризуется в этих условиях повышенным распадом Б. и их замедленным образованием, что является причиной развития атрофии, дистрофий и других нарушений.
Особое влияние на обмен Б. имеют гормоны. Гормоны щитовидной железы усиливают процессы распада Б. в организме и повышают скорость обновления Б. Под влиянием гипофизарного гормона роста усиливается интенсивность обновления и синтеза Б., что приводит к увеличению массы Б. и росту организма.
